根據(jù)茶樹α-微管蛋白（α-tubulin）的mrna全長序列（genbank登錄號dq340766）設(shè)計引物，以rt-pcr方法擴(kuò)增茶樹α-tubulin基因，將擴(kuò)增產(chǎn)物克隆到原核表達(dá)載體pet-32a（＋）上，并轉(zhuǎn)化至大腸桿菌bl21trxb（de3）中，經(jīng)異丙基-β-d硫代半乳糖苷（iptg）誘導(dǎo)后以包涵體形式表達(dá)。以純化后的α-tubulin融合蛋白制備兔多克隆抗體，用westernblot方法檢測抗體特異性。結(jié)果顯示α-tubulin蛋白以包涵體形式大量表達(dá)，以融合蛋白制備的抗體對茶樹體內(nèi)的α-tubulin具有良好的特異性。完成機(jī)構(gòu)：安徽農(nóng)業(yè)大學(xué)茶葉生物化學(xué)與生物技術(shù)教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,安徽合肥230036